Un petit coup de chaud et rien ne va plus. Agitation atomique, déconformation de protéines, déstabilisation des liaisons hydrogènes. Bref, le branle-bas de combat est sonné. Dans nos cellules, une chaleur trop élevée fragilise la structure de nos protéines et notamment de nos enzymes, ce qui met en péril le bon fonctionnement cellulaire. Mais la nature étant définitivement bien faite, les organismes ont développé des parades plus que géniales pour lutter contre ce phénomène.
Image 3D d'une protéine (sauras-tu la reconnaitre?)
Prenons le cas d'E.coli (bactérie très célèbre, qui occupe notamment notre intestin).Lorsqu'on la place à la température excessive de 42°C, on remarque qu'elle synthétise de nouvelles molécules qu'elle ne synthétisait pas à 37°C. Ces nouvelles molécules sont toutes les Heat Shock Proteins (HSP), ou protéines de choc thermique. C'est une armada de protéines dont la mission est d'aller sauver les protéines qui se dénaturent à cause de la chaleur. Elles vont se fixer sur elles, et les aident à retrouver leur forme originelle et fonctionnelle. Quand il n'y a plus rien à faire, d'autres protéines se chargent de les dégrader définitivement. Génial non? Mais comment ce système se met-il en place chez cette petite bactérie?
Quand on regarde de plus près les gènes codants pour ces HSP, on remarque que la zone consensus est différente des autres gènes "classiques". La zone de ces gènes HSP n'est en effet pas reconnue par le facteur sigma70 classique de la RNA polymérase. Aurions-nous alors affaire à une nouvelle RNA polymérase?
Des études menées sur des mutants déficients lors de la réponse à un choc thermique à 42°C a permis de découvrir un nouveaux gène : rpoH. Il s'avère que ce gène code constitutivement pour un nouveau facteur sigma (sigma32) qui ne reconnait que le consensus des HSP !!
Mais alors, pourquoi n'a t-on pas de HSP à 37°C aussi?
Simplement, l'ARN produit à partir du rpoH arbore une forme bien typique en épingle, maintenue par une protéine thermosensible. Dans ces conditions, même si l'ARN est transcrit, il est intraduisible (ou très faiblement) par les ribosomes.
Par contre, quand on se place à 42°C, la protéine thermosensible qui maintenait la boucle en épingle d'ARN de rpoH se désorganise et laisse libre court à la traduction de l'ARN. On obtient ainsi les facteurs sigma32 qui s'allient avec des ARN polymérase et pourront enfin lier les zones consensus des gènes HSP !!
Par ce tour de passe passe, la nature garantit une réponse rapide et efficace, seulement quand besoin est.
N'est-ce pas fantastique?
Prenons le cas d'E.coli (bactérie très célèbre, qui occupe notamment notre intestin).Lorsqu'on la place à la température excessive de 42°C, on remarque qu'elle synthétise de nouvelles molécules qu'elle ne synthétisait pas à 37°C. Ces nouvelles molécules sont toutes les Heat Shock Proteins (HSP), ou protéines de choc thermique. C'est une armada de protéines dont la mission est d'aller sauver les protéines qui se dénaturent à cause de la chaleur. Elles vont se fixer sur elles, et les aident à retrouver leur forme originelle et fonctionnelle. Quand il n'y a plus rien à faire, d'autres protéines se chargent de les dégrader définitivement. Génial non? Mais comment ce système se met-il en place chez cette petite bactérie?
Quand on regarde de plus près les gènes codants pour ces HSP, on remarque que la zone consensus est différente des autres gènes "classiques". La zone de ces gènes HSP n'est en effet pas reconnue par le facteur sigma70 classique de la RNA polymérase. Aurions-nous alors affaire à une nouvelle RNA polymérase?
Des études menées sur des mutants déficients lors de la réponse à un choc thermique à 42°C a permis de découvrir un nouveaux gène : rpoH. Il s'avère que ce gène code constitutivement pour un nouveau facteur sigma (sigma32) qui ne reconnait que le consensus des HSP !!
Mais alors, pourquoi n'a t-on pas de HSP à 37°C aussi?
Simplement, l'ARN produit à partir du rpoH arbore une forme bien typique en épingle, maintenue par une protéine thermosensible. Dans ces conditions, même si l'ARN est transcrit, il est intraduisible (ou très faiblement) par les ribosomes.
Par contre, quand on se place à 42°C, la protéine thermosensible qui maintenait la boucle en épingle d'ARN de rpoH se désorganise et laisse libre court à la traduction de l'ARN. On obtient ainsi les facteurs sigma32 qui s'allient avec des ARN polymérase et pourront enfin lier les zones consensus des gènes HSP !!
Par ce tour de passe passe, la nature garantit une réponse rapide et efficace, seulement quand besoin est.
N'est-ce pas fantastique?
Très intéressant !La nature est géniale !
RépondreSupprimerje ne suis pas biologiste mais c'est néanmoins présenté pour que le message passe ! merci
Super intéressant. Tu as des réfs là-dessus ? (oui je sais je suis un obsédé de la biblio...)
RépondreSupprimerHervé
Salut Hervé,
RépondreSupprimerIl s'agit de mon cours de biologie moléculaire en fait...Si tu veux je peux te donner les diapos correspondantes qui sont plus détaillées.
Contacte moi par mail pour que je te les envoie :)